Способы подготовки проб сыворотки крови при оценке фармакокинетики препаратов белковой природы на примере вискумина

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf pdf (English) html html (English) Supplementary (English)
Опубликован: Sep 30, 2021
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00152
Ключевые слова:
количественный анализ; лектины; фармакокинетика; сыворотка; масс-спектрометрия

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Н.С. Юдина
Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины, 195043, Санкт-Петербург, ул. Лесопарковая, 4
Я.Н. Барашкова
Научный центр «Сигнал», 115487, Москва, ул. Нагатинская, 16А
О.В. Владимирова
Научный центр «Сигнал», 115487, Москва, ул. Нагатинская, 16А
В.А. Мясников
Государственный научно-исследовательский испытательный институт военной медицины, 195043, Санкт-Петербург, ул. Лесопарковая, 4

Аннотация

Представлены результаты сравнительного изучения способов подготовки проб сыворотки крови для оценки содержания лектина омелы Viscum Album – вискумина - методом высокоэффективной жидкостной хроматографии в сочетании с масс-спектрометрическим детектированием высокого разрешения. По результатам анализа гидролизата лектина выбран специфичный пептидный фрагмент с m/z 791.388, пригодный для последующего количественного определения. Выделение вискумина от сопутствующих компонентов сыворотки проведено без использования специфических антител. В исследовании были использованы способы с применением различных спин-колонок и метод осаждения белков раствором 1% ТХУК (трихлоруксусной кислоты) в ИПС (изопропиловом спирте). Проверка способов удаления белков сыворотки крови основывалась на установлении степени извлечения лектина из модельных проб сыворотки. В результате исследований разработана методика количественного анализа вискумина в сыворотке крови с применением наиболее эффективного способа подготовки проб с применением спин-колонок ProteoMiner («Boi-Rad», США). Методика позволяет определить белок концентрацией до 5х10-4 мг/мл со степенью извлечения 2.7 ± 0.6%.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Юдина N., Барашкова Y., Владимирова O., & Мясников V. (2021). Способы подготовки проб сыворотки крови при оценке фармакокинетики препаратов белковой природы на примере вискумина. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 4(3), e00152. https://doi.org/10.18097/BMCRM00152
Выпуск
Том 4 № 3 (2021)
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Luzhnikov, E.A., Clinical toxicology. 2nd Ed., 1994, Medicine: Moscow, 256 p.
  2. Park, R., Kim, M.S., S,o H.S. et al. (2000) Activation of c-Jun N-terminal kinase 1 (JNK1) in mistletoe lectin II-inducted apoptosos of human myeloleukemic U937 cells. Biochem. Pharmacol. 60 (11). 1685–1691. DOI
  3. Moisenovich, M., Tonevitsky, A., Agapov, I. et al. (2002) Differences in endocytosis and intracellucar sorting of ricin and viscumin in 3T3 cells. Eur. J. Cell Biol. 81. 529–538. DOI
  4. Moisenovich, M., Tonevitsky, A., Maljuchenko, N. et al. (2004) Endosomal ricin transport: involvement of Rab4- and Rab5-positive compartments. Histochem. Cell Biol. 121(6). 429–439. DOI
  5. Grossarth-Maticek, R., Ziegler, R. (2007) Prospective controlled studies on long-term therapy of ovairian cancer patient with mistletoe (Viscum album L.) extracts. Arzneimittel-forschung. 57(10). 665–678. DOI
  6. Leusova, N.Yu., Katola, V.M., Krylov, A.V. Phytochemistry of Viscum plants (Viscum L.) and their medical properties. (2008). Bulletin of respiratory physiology and pathology. 28. 69-73. ISSN: 1998-5029. DOI
  7. Lebedev, A.T., Artemenko, K.A., Samgina, T.Yu. Principles of proteins and peptides mass-spectrometry. 2012, Technosfera: Moskow. 176 p.
  8. Chromy, B.A, Gonzales, A.D., Perkins, J. et al. (2004). Proteomic analysis of human serum by two-dimensional differential gel electrophoresis after depletion of high-abundant proteins. J. Proteome Research. 3. 1120-1127. DOI
  9. Bjorhall, K., Milioti,s T., Davidsson, P. (2005). Comparison of different depletion strategies for improved resolution in proteomic analysis of human serum samples. K Proteomics. 5. 307–317. DOI
  10. Liu, G., Zhao, Y., Angeles, A. et al. (2014). A novel and cost-effective method of removing excess albumin from plasma/serum samples and its impacts on LC-MS/MS bioanalysis of therapeutic proteins. Anal. Chem. 86. 8336-8343. DOI
  11. Bio-Rad. ProteoMiner Protein Enrichment Kits. Instruction Manual. Retrieved January 28, 2019, from: https://www.bio-rad.com/webroot/web/pdf/lsr/literature/10010636D.PDF
  12. Thermo Scientific. Instructions. Pierce Albumin Depletion Kit. Retrieved January 28, 2019, from: https://assets.thermofisher.com/TFS-Assets/LSG/manuals/MAN0011862_Pierce_Albumin_Depletion_UG.pdf
  13. Bio-Rad. Instructions. Aurum Affi-Gel Blue Mini Kits and Columns. Retrieved January 29, 2019, from: https://www.bio-rad.com/webroot/web/pdf/lsr/literature/10010636D.PDF
  14. Nagaraj, N., Wisniewski, J.R., Geiger, T. et al. (2011). Deep proteome and transcriptome mapping of a human cancer cell line. Mol Syst Biol. 7. 548. DOI
  15. Welberry Smith, M.P., Zougman, .A, Cairns, D.A., Wilson, M. et al. (2013). Serum aminoacylase-1 is a novel biomarker with potential prognostic utility for long-term outcome in patients with delayed graft function following renal transplantation. Kidney Int. 84(6). 1214–1225. DOI
  16. Kachuk, C., Stephen, K., Doucette, A. (2015). Comparison of sodium dodecyl sulfate depletion techniques for proteome analysis by mass spectrometry. J. Chromatogr A. 1418. 158–166. DOI
  17. Nagaraj, N., Lu, A., Mann, M. et al. (2008). Detergent-based but gel-free method allows identification of several hundred membrane proteins in single LC-MS runs. J. Proteome Res. 7(11). 5028–5032. DOI
  18. Wiśniewski, J.R., Zougman, A., Nagaraj, N. et al. (2009). Universal sample preparation method for proteome analysis. Nat Methods. 6(5). 359–362. DOI
  19. Wiśniewski, J.R., Zielinska, D.F., Mann M. (2011). Comparison of ultrafiltration units for proteomic and N-glycoproteomic analysis by the filter-aided sample preparation method. Anal. Biochem. 410(2). 307–309. DOI
  20. Wilffert, D. (2016). Antibody-free LC-MS/MS protein analysis of TRAIL. University of Groningen. P. 39.