Предсказание значения изоэлектрической точки пептидов и белков с широким спектром химических модификаций

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf html html (English) Supplementary
Опубликован: Dec 23, 2021
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00161
Ключевые слова:
предсказание свойств; химические модификации; посттрансляционные модификации; изоэлектрическая точка; пептид

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

В.С. Скворцов
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, ул. Погодинская, 10
А.И. Воронина
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, ул. Погодинская, 10
Я.О. Иванова
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, ул. Погодинская, 10
А.В. Рыбина
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, ул. Погодинская, 10

Аннотация

Представлена шкала «виртуальных» значений pKa для расчёта изоэлектрической точки пептидов и белков, имеющих как химические, так и посттрансляционные модификации (PTM). Обучающая выборка для подбора значений pKa сформирована на основе данных из 25 экспериментов по изоэлектрическому фокусирования пептидов с последующей масс-спектрометрической идентификацией (ProteomeXchange accession codes: PXD000065, PXD005410, PXD006291, PXD010006 и PXD017201). Для всех наборов данных идентификация пептидов по «сырым» масс-спектрометрическим данным проведена заново с целью обогащения выборки пептидами с модификациями. В окончательную обучающую выборку включены пептиды, для которых выполнялись следующие условия: пептид встречался во фракции, для которой величина максимума оценочной функции при идентификации пептида совпадала с максимальным значением представленности («abundance»), пептид встречался более чем в одном эксперименте, причём величина pI между экспериментами не отличалась больше чем 0.15 значений единицы pH. Созданы два варианта шкал. В первом величина pKa зависела только от его положения относительно концов последовательности (N- или C-концевой остаток, либо внутри цепи). Во втором учитывали также влияние соседних остатков. Точность предсказания по второму варианту была выше. Проведено сравнение с другими методами предсказания pI. Несмотря на то, что шкала рассчитывалась по выборке, содержащей только пептиды, она применима и для предсказания pI белков как с наличием PTM, так и без. Создано программное обеспечение для предсказания pI с использованием полученных шкал pKa, доступное по адресу http://pIPredict3.ibmc.msk.ru.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Скворцов V., Воронина A., Иванова Y., & Рыбина A. (2021). Предсказание значения изоэлектрической точки пептидов и белков с широким спектром химических модификаций. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 4(4), e00161. https://doi.org/10.18097/BMCRM00161
Выпуск
Том 4 № 4 (2021)
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Giglione, C., Boularot, A., Meinnel, T. (2004) Protein N-terminal methionine excision. Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, 61, 1455–1474. DOI
  2. Heller, M., Ye, M., Michel, P.E., Morier, P., Stalder, D., Jünger, M.A., Aebersold, R., Reymond, F., Rossier, J. (2005) Journal of proteome research, 4(6), 2273-2282. DOI
  3. Pernemalm, M., & Lehtiö, J. (2013) A novel prefractionation method combining protein and peptide isoelectric focusing in immobilized pH gradient strips. Journal of proteome research, 12(2), 1014–1019. DOI
  4. Zhu, M., Rodriguez,R., Wehr, T. (1991) Optimizing separation parameters in capillary isoelectric focusing. Journal of chromatography, 559, 479–488.
  5. Kirkwood, J., Hargreaves, D., O'Keefe, S., & Wilson, J. (2015) Using isoelectric point to determine the pH for initial protein crystallization trials. Bioinformatics (Oxford, England), 31(9), 1444–1451. DOI
  6. Branca, R. M., Orre, L. M., Johansson, H. J., Granholm, V., Huss, M., Pérez-Bercoff, Å., Forshed, J., Käll, L., & Lehtiö, J. (2014) HiRIEF LC-MS enables deep proteome coverage and unbiased proteogenomics. Nature methods, 11(1), 59–62. DOI
  7. Naryzhny, S. N., Legina, O. K. (2019) Structural-functional diversity of p53 proteoforms. Biomeditsinskaya khimiya, 65(4), 263-276. DOI
  8. Po, H. N., Senozan, N. M. (2001) The Henderson-Hasselbalch Equation: Its History and Limitations. Journal of Chemical Education, 78, 1499-1503. DOI
  9. Bjellqvist, B., Hughes, G. J., Pasquali, C., Paquet, N., Ravier, F., Sanchez, J. C., Frutiger, S., & Hochstrasser, D. (1993) The focusing positions of polypeptides in immobilized pH gradients can be predicted from their amino acid sequences. Electrophoresis, 14(10), 1023–1031. DOI
  10. Gasteiger, E., Hoogland, C., Gattiker, A., Duvaud, S., Wilkins, M. R., Appel, R. D., Bairoch, A. (2005) The Proteomics Protocols Handbook, pp. 571-607. DOI
  11. Chemaxon, Budapest, Hungary, http://www.chemaxon.com
  12. Patrickios, C. S. (1995) Journal of Colloid and Interface Science, 175, 256-256. DOI
  13. Skvortsov, V. S., Alekseychuk, N. N., Khudyakov, D. V., Romero Reyes, I. V. (2015) pIPredict: a computer tool for predicting isoelectric points of peptides and proteins. Biomeditsinskaya khimiya, 61(1), 83-91. DOI
  14. Branca, R., Orre, L., Johansson, H., Granholm, V., Huss, M., Pérez-Bercoff, A., Forshed, J., Käll, L., Lehtiö, J. (2014) HiRIEF LC-MS enables deep proteome coverage and unbiased proteogenomics. Nat Methods, 11, 59–62. DOI
  15. Kozlowski, L. P. (2021) IPC 2.0: prediction of isoelectric point and pKa dissociation constants. Nucleic Acids Research, 49(W1, 2), W285–W292. DOI
  16. Halligan, B. D., Ruotti, V., Jin, W., Laffoon, S., Twigger, S. N., & Dratz, E. A. (2004) ProMoST (Protein Modification Screening Tool): a web-based tool for mapping protein modifications on two-dimensional gels. Nucleic acids research, 32(suppl_2), W638-W644. DOI
  17. Cargile, B. J., Sevinsky, J. R., Essader, A. S., Eu, J. P., & Stephenson, J. L., Jr (2008) Calculation of the isoelectric point of tryptic peptides in the pH 3.5-4.5 range based on adjacent amino acid effects. Electrophoresis, 29(13), 2768–2778. DOI
  18. Perez-Riverol, Y., Audain, E., Millan, A., Ramos, Y., Sanchez, A., Vizcaíno, J. A., Wang, R., Müller, M., Machado, Y. J., Betancourt, L. H., González, L. J., Padrón, G., & Besada, V. (2012) Isoelectric point optimization using peptide descriptors and support vector machines. Journal of proteomics, 75(7), 2269–2274. DOI
  19. Panizza, E., Branca, R. M. M., Oliviusson, P. et al. (2017) Isoelectric point-based fractionation by HiRIEF coupled to LC-MS allows for in-depth quantitative analysis of the phosphoproteome. Scientific Reports, 7, 4513. DOI
  20. Zhu, Y., Orre, L. M., Johansson, H. J. et al. (2018) Discovery of coding regions in the human genome by integrated proteogenomics analysis workflow. Nat Commun, 9, 903. DOI
  21. Panizza, E., Zhang, L., Fontana, J. M., Hamada, K., Svensson, D., Akkuratov, E. E., Scott, L., Mikoshiba, K., Brismar, H., Lehtiö, J., & Aperia, A. (2019) Ouabain-regulated phosphoproteome reveals molecular mechanisms for Na+, K+-ATPase control of cell adhesion, proliferation, and survival. FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 33(9), 10193–10206. DOI
  22. Babačić, H., Lehtiö, J., Pico de Coaña, Y., Pernemalm, M., & Eriksson, H. (2020) In-depth plasma proteomics reveals increase in circulating PD-1 during anti-PD-1 immunotherapy in patients with metastatic cutaneous melanoma. Journal for immunotherapy of cancer, 8(1), e000204. DOI
  23. Ma, B., Zhang, K., Hendrie, C., Liang, C., Li, M., Doherty-Kirby, A., & Lajoie, G. (2003) PEAKS: powerful software for peptide de novo sequencing by tandem mass spectrometry. Rapid communications in mass spectrometry : RCM, 17(20), 2337–2342. DOI
  24. Plikat, U., Voshol, H., Dangendorf, Y., Wiedmann, B., Devay, P., Müller, D., Wirth, U., Szustakowski, J., Chirn, G. W., Inverardi, B., Puyang, X., Brown, K., Kamp, H., Hoving, S., Ruchti, A., Brendlen, N., Peterson, R., Buco, J., Oostrum, J. v., & Peitsch, M. C. (2007) From proteomics to systems biology of bacterial pathogens: approaches, tools, and applications. Proteomics, 7(6), 992–1003. DOI
  25. Hoogland, C., Mostaguir, K., Appel, R. D., & Lisacek, F. (2008) The World-2DPAGE Constellation to promote and publish gel-base d proteomics data through the ExPASy server. Journal of proteomics, 71(2), 245–248. DOI