Генерация супероксида никотинамидными коферментами

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf html html (English)
Опубликован: Mar 30, 2023
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00188
Ключевые слова:
диформазан; нитросиний тетразолий; NAD; NADH; NADP; NADPH; никотинамидные коферменты; супероксид

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Т.В. Сирота
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН, 142290, Пущино, ул. Институтская, 3

Аннотация

Никотинамидные коферменты в щелочной среде генерируют супероксидные радикалы (О₂─●), которые обнаруживаются присутствующим в буфере нитросиним тетразолием (НСТ) по регистрации продукта восстановления НСТ диформазана. Ингибирование образования диформазана происходит при добавлении в систему супероксиддимутазы (СОД), что подтверждает возникновение О₂─●. Наиболее активная генерация происходит при использовании NADPH. При использовании NADP и NADH скорость генерации значительно снижена (приблизительно на 50%). При использовании NAD при тех же условиях и за то же время образование О₂─● обнаружено не было, однако через 4 ч в этой же пробе был выявлен диформазан. Ряд активности, выстроенный по скорости генерации супероксида, имеет вид: NADPH > NADH ≥ NADP > NAD. Другие исследованные вещества (аденозин, ADP и ATP) не обладали способностью генерировать супероксид даже на протяжении длительного времени. В клетке, где возможно локальное изменение рН среды, никотинамидные коферменты могут быть потенциальными источниками О₂─● и, таким образом, участвовать в клеточной сигнализации. Изменение рН может инициировать этот процесс.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Сирота T. (2023). Генерация супероксида никотинамидными коферментами. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 6(1), e00188. https://doi.org/10.18097/BMCRM00188
Выпуск
Том 6 № 1 (2023)
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Ray, P. D., Huang, Bo-W., Tsuji, Y. (2012) Reactiv oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling. Cell Signal, 24(5), 981-990. DOI
  2. Zenkov, N.K., Kolpakov, A.R., Menshchhikova, E.B. (2015) Keap1/Nrf2/are redox-sensitive system as a phagmacological target in cardiovascular diseases. Sibirskii nauchnii meditsinskii zhornal, 35(5), 5-25.
  3. Valko, M., Leibfritz, D., Moncol, J., Cronin, M.T.D., Mazur, M, Telser, J. (2007) Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 39(1), 44-84. DOI
  4. Wang, Y., Branicky, R., Noë, A., Hekimi, S. (2018) Superoxide dismutases: dual roles incontrolling ROS damage and regulating ROS signaling. Journal of Cell Biology, 217, 1915-1928. DOI
  5. Oxidative Stress Reduction, Redox Homeostasis & Antioxidants Retrived November 16, 2021, from www.isanh.net
  6. Weihai, Y. (2006) NAD+ and NADH in cellular functions and cell death. Frontiers in Bioscience, 11, 3129 – 3148. DOI
  7. Pollak, N., Dölle, C., Ziegler, M. (2007) The power to reduce: pyridine nucleotides--small molecules with a multitude of functions. The Biochemical journal, 402(2), 205-218. DOI
  8. Alhasan, R., Njus, D. (2008) The epinephrine assay for superoxide: Why dopamine does not work. Analytical Biochemistry, 381(1), 142-147. DOI
  9. Zenkov, N.K., Menshchikova, E.B. (1993) Activated oxygen metabolites in biological systems. Uspechi sovremnoi biologii, 113(3), 286-296.
  10. Sirota, T.V., Sirota, N.P. (2022) On the mechanism of oxygen activation in chemical and biological systems. Biophysics, 67(1), 1–7. DOI
  11. Nishikimi, M., Appaji, N., Yagi, K. (1972) The occurrence of superoxide anion in the reaction of reduced phenazine methosulfate and molecular oxygen. Biochem. Biophys. Res. Commun., 46(2), 849-854. DOI
  12. Ponti, V., Dianzani, M.U., Cheeseman, K., Slater, T. F. (1978) Studies on the reduction of nitroblue tetrazolium chloride mediated through the action of NADH and phenazine methosulphate. Chemico-Biological Interactions, 23(3), 281-291. DOI
  13. Picker, S.D., Fridovich, I. (1984) On the mechanism of production of superoxide radical by reaction mixtures containing NADH, phenazine methosulfate, and nitroblue tetrazolium. Archives of Biochemistry Biophysics, 228, 155-158. DOI
  14. Rao, U. M. (1989) Source of superoxide anion radical in aerobic mixtures consisting of NAD[P]H, 5-methylphenazinium methyl sulfate and nitroblue tetrazolium chloride. Free Radicals Biology and Medicine, 7(5), 513-519. DOI
  15. Altman, F.P. (1976) Tetrazolium salts and formazans. Progress in Histochemistry and Cytochemistry, 9(3), 1-52. DOI
  16. Sirota, T.V. (2020) A chain reaction of adrenaline autoxidation is a model of quinoid oxidation of catecholamines. Biophysics, 65 (4), 548. DOI
  17. Spravochnik po biokhimii (1971) (ed. F.L. Kalinin, V.P. Lobov, V.A. Zhidkov), pp. 320-322, Naukova Dumka, Kyiv.
  18. Hayyan, M. Hashim, M.A., AlNashef, I.M. (2016) Superoxide ion: Generation and chemical implications. Chemical Reviews, 116(5), 3029–3085. 10.1021/acs.chemrev.5b00407 DOI
  19. Berezhnov, A.V., Soutar, M.P., Fedotova, E.I., Frolova, M.S., Plun-Favreau, H., Zinchenko, V.P., Abramov, A. Y. (2016) Intracellular pH modulates autophagy and m itophagy.The Journal of biological chemistry, 291(16), 8701- 8708. DOI