Программа предсказания времени удержания пептидов с учётом посттрансляционных модификаций

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf html html (English)
Опубликован: Oct 12, 2023
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00196
Ключевые слова:
время удержания пептида; изоэлектрическая точка; посттрансляционные модификации; web-сервис

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

А.И. Воронина
Научно-исследовательский институт Биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича, 119121 Москва, Погодинская ул., 10
А.В. Рыбина
Научно-исследовательский институт Биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича, 119121 Москва, Погодинская ул., 10

Аннотация

В работе представлена программа и web-сервис Retention Time Predictor (RTP), предназначенные для предсказания времени удержания пептидов на хроматографической колонке в экспериментах по масс-спектрометрии и учитывающая посттрансляционные модификации аминокислотных остатков (а.о.). Программа представляет собой модификацию известной программы SSRCalc версии 3 (Krokhin, Anal. Chem., 2006, 78(22), 7785–7795). В нее добавлены значения коэффициентов удержания для модифицированных а.о. и алгоритм расчёта величины изоэлектрической точки из программы pIPredict (Skvortsov et al., Biomed. Chem. Res. Meth., 2021, 4(4), e00161). Модификации, описанные в программе, включают: (i) Tandem Mass Tag (TMT) и Isobaric Tags for Relative and Absolute Quantification (iTRAQ) метки; (ii) ацетилирование, формилирование и метилирование N-концевого остатка и/или бокового радикала лизина; (iii) карбамидометилирование остатков цистеина, аспарагиновой и глутаминовой кислот; (iv) окисление и двойное окисление остатков метионина и пролина; (v) фосфорилирование остатков серина, треонина и тирозина; (vi) С-концевое амидирование остатков лизина и аргинина; (vii) образование пропионамида с остатком цистеина. Подбор коэффициентов удержания проведён с использованием данных 25 масс-спектрометрических экспериментов, для которых идентификация была выполнена заново по исходным (RAW) данным, депонированным в БД ProteomeXchange. Программа RTP и web-сервис свободно доступны по адресу http://lpcit.ibmc.msk.ru/RTP.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Воронина A., & Рыбина A. (2023). Программа предсказания времени удержания пептидов с учётом посттрансляционных модификаций. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 6(3), e00196. https://doi.org/10.18097/BMCRM00196
Выпуск
Том 6 № 3 (2023)
Раздел
ПРОТОКОЛЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ, ПОЛЕЗНЫЕ МОДЕЛИ, ПРОГРАММЫ И СЕРВИСЫ

Библиографические ссылки

  1. Bączek, T., Kaliszan, R. (2009) Predictions of peptides' retention times in reversed‐phase liquid chromatography as a new supportive tool to improve protein identification in proteomics, Proteomics, 9(4), 835-847. DOI
  2. Krokhin, O. (2012) Peptide retention prediction in reversed-phase chromatography: proteomic applications. Expert Review of Proteomics, 9(1), 1-4. DOI
  3. Krokhin, O.V. (2006) Sequence-specific retention calculator. Algorithm for peptide retention prediction in ion-pair RP-HPLC: application to 300-and 100-Å pore size C18 sorbents. Analytical Chemistry, 78(22), 7785-7795. DOI
  4. Wilburn, D.B., Shannon, A.E., Spicer, V., Richards, A.L., Yeung, D., Swaney, D.L., Krokhin, O.V., Searle, B.C. (2023) Deep learning from harmonized peptide libraries enables retention time prediction of diverse post translational modifications, bioRxiv 5(30), 542978. DOI
  5. Hemshekhar, M., Faiyaz, S., Choi, K. Y. G., Krokhin, O. V., Mookherjee, N. (2019) Immunomodulatory functions of the human cathelicidin LL-37 (aa 13–31)-derived peptides are associated with predicted α-helical propensity and hydrophobic index. Biomolecules, 9(9), 501. DOI
  6. Ma, B., Zhang, K., Hendrie, C., Liang, C., Li, M., Doherty-Kirby, A., & Lajoie, G. (2003) PEAKS: powerful software for peptide de novo sequencing by tandem mass spectrometry. Rapid Communications in Mass Spectrometry: RCM, 17(20), 2337–2342. DOI
  7. Skvortsov, V.S., Voronina, A.I., Ivanova, Y.O., Rybina, A.V. (2021) The predic-tion of the isoelectric point value of peptides and proteins with a wide range of chemical modifications. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 4(4), e00161. DOI
  8. Branca, R., Orre, L., Johansson, H., Granholm, V., Huss, M., Pérez-Bercoff, A., Forshed, J., Käll, L., Lehtiö, J. (2014) HiRIEF LC-MS enables deep proteome coverage and unbiased proteogenomics. Nat Methods, 11, 59–62. DOI
  9. Panizza, E., Branca, R. M. M., Oliviusson, P. et al. (2017) Isoelectric point-based fractionation by HiRIEF coupled to LC-MS allows for in-depth quantitative analysis of the phosphoproteome. Scientific Reports, 7, 4513. DOI
  10. Zhu, Y., Orre, L. M., Johansson, H. J. et al. (2018) Discovery of coding regions in the human genome by integrated proteogenomics analysis workflow. Nat Commun, 9, 903. DOI
  11. Panizza, E., Zhang, L., Fontana, J. M., Hamada, K., Svensson, D., Akkuratov, E. E., Scott, L., Mikoshiba, K., Brismar, H., Lehtiö, J., & Aperia, A. (2019) Ouabain-regulated phosphoproteome reveals molecular mechanisms for Na+, K+-ATPase control of cell adhesion, proliferation, and survival. FASEB journal: official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 33(9), 10193–10206. DOI
  12. Babačić, H., Lehtiö, J., Pico de Coaña, Y., Pernemalm, M., & Eriksson, H. (2020) In-depth plasma proteomics reveals increase in circulating PD-1 during anti-PD-1 immunotherapy in patients with metastatic cutaneous melanoma. Journal for immunotherapy of cancer, 8(1), e000204. DOI
  13. Kiseleva, O, Zgoda, V, Naryzhny, S, Poverennaya, E. (2020) Empowering Shotgun Mass Spectrometry with 2DE: A HepG2 Study. International Journal of Molecular Sciences, 21(11), 3813. DOI