Конъюгаты L-аспарагиназы rhodospirillum rubrum с полимерами различной структуры с улучшенными биокаталитическими свойствами

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf html html (English)
Опубликован: Oct 1, 2024
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00229
Ключевые слова:
полимеры; ИК спектрометрия; КД спектрометрия; Rhodospirillum rubrum, ковалентные конъюгаты; L-аспарагиназа

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Н.В. Добрякова
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, 119991, Москва, ул. Ленинские горы, 1; Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, ул. Погодинская, 10
Д.Д. Жданов
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, ул. Погодинская, 10
Е.В. Кудряшова
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, 119991, Москва, ул. Ленинские горы, 1

Аннотация

L-аспарагиназа из мезофильной бактерии Rhodospirillum rubrum является привлекательным ферментом для потенциального применения при лечении опухолевых заболеваний. Для улучшения каталитических параметров фермента были синтезированы ковалентные конъюгаты с хитозан-ПЭГ, хитозан-гликолем и полиэтиленимином. Связывание с полимерами почти не влияло на связывание фермента с субстратом. Наибольшие изменения в содержании вторичных структур были отмечены для конъюгата RrA-ПЭИ. Успех прошедшей модификации оценили методом ИК спектроскопии. Было выявлено, что используемые в работе поликатионы оказывают положительный эффект на каталитическую активность фермента. Конъюгат RrA-хитозан-ПЭГ обладал наибольшей ферментативной активностью.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Добрякова N., Жданов D., & Кудряшова E. (2024). Конъюгаты L-аспарагиназы rhodospirillum rubrum с полимерами различной структуры с улучшенными биокаталитическими свойствами. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 7(3), e00229. https://doi.org/10.18097/BMCRM00229
Выпуск
Том 7 № 3 (2024)
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Sokolov, N.N., Eldarov, M.A., Pokrovskaya, M.V., Aleksandrova, S.S., Abakumova, O.Y., Podobed, O.V., Melik-Nubarov, N.S., Kudryashova, E.V., Grishin, D.V., Archakov, A.I. (2015) Bacterial recombinant L-asparaginases: Properties, structure and anti-proliferative activity. Biomeditsinskaya Khimiya, 61(3), 312–324. DOI
  2. Piątkowsk-Jakubas, B., Krawczyk-Kuliś, M., Giebel, S., Adamczyk-Cioch, M., Czyż, A., Lech-Marańda, E., Paluszewska, M., Pałynyczko, G., Piszcz, J., Hołowiecki, J. (2008) Use of L-asparaginase in acute lymphoblastic leukemia: Recommendations of the Polish adult leukemia group. Polish Archives Internal Medicine, 118(11), 664–669. DOI
  3. Fernandez, C.A., Stewart, E., Panetta, J.C., Wilkinson, M.R., Morrison, A.R., Finkelman, F.D., Sandlund, J.T., Pui, C.H., Jeha, S., Relling, M.V., Campbell, P.K. (2014) Successful challenges using native E. coli asparaginase after hypersensitivity reactions to PEGylated E. coli asparaginase. Cancer Chemother. Pharmacol., 73(6), 1307–1313. DOI
  4. Pokrovskaya, M.V., Pokrovskiy, V.S., Aleksandrova, S.S., Anisimova, N.Yu., Andrianov, R.M., Treschalina, E.M., Ponomarev, G.V., Sokolov, N.N. (2012) Recombinant intracellular Rhodospirillum rubrum L-asparaginase with low L-glutaminase activity and antiproliferative effect. Biomeditsinskaya Khimiya, 59(2), 192–208. DOI
  5. Malakhova, M.A., Pokrovskaya, M.V., Alexandrova, S.S., Sokolov, N.N., Kudryashova, E.V. (2018) Regulation of catalytic activity of recombinant L-asparaginase from Rhodospirillum rubrum by conjugation with a PEG-chitosan copolymer. Moscow University Chemistry Bulletin, 73, 185–191. DOI
  6. Deygen, I.M., Kudryashova, E.V. (2014) Structure and stability of anionic liposomes complexes with PEG-chitosan branched copolymer. Russ. J. Bioorg. Chem., 40, 547–557. DOI
  7. Sukhoverkov, K.V., Kudryashova, E.V. (2015) PEG-chitosan and glycol-chitosan for improvement of biopharmaceutical properties of recombinant L-asparaginase from Erwinia carotovora. Biochemistry (Moscow), 80, 113–119. DOI
  8. Deygen, I.M., Kudryashova, E.V. (2016) New versatile approach for analysis of PEG content in conjugates and complexes with biomacromolecules based on FTIR spectroscopy. Colloids Surfaces B: Biointerfaces, 141, 36–43. DOI
  9. Kudryashova, E.V., Visser, A.J.W.G., Jongh, H.H.J.D.E. (2005) Reversible self-association of ovalbumin at air-water interfaces and the consequences for the exerted surface pressure. Protein Sci., 14, 483–493. DOI
  10. Kudryashova, E.V., Suhoverkov, K.V., Sokolov, N.N. (2015) PEG-chitosan branched copolymers to improve the biocatalytic properties of Erwinia carotovora recombinant L-asparaginase. Biomeditsinskaya Khimiya, 61(4), 480–487. DOI
  11. Kuchumova, A.V., Krasotkina, Y.V., Khasigov, P.Z., Sokolov, N.N. (2007) Modification of recombinant asparaginase from Erwinia carotovora with polyethylene glycol 5000. Biomeditsinskaya Khimiya, 53(1), 107–111.
  12. Ramirez-Paz, J., Saxena, M., Delinois, L.J., Joaquin-Ovalle, F.M., Lin, S., Chen, Z., Rojas-Nieves, V.A., Griebenow, K. (2018) Thiol-maleimide poly(ethylene glycol) crosslinking of L-asparaginase subunits at recombinant cysteine residues introduced by mutagenesis. PLoS ONE, 13(7), e0197643. DOI