Выравнивание и нормирование данных масс-спектрометрических экспериментов с использованием индекса гидрофобности

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf html html (English)
Опубликован: Dec 30, 2024
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00245
Ключевые слова:
время удержания; масс-спектрометрия; выравнивание данных

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

В.С. Скворцов
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
А.И. Воронина
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
А.В. Рыбина
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10

Аннотация

Представлена программа выравнивания данных масс-спектрометрических экспериментов по времени удержания на хроматографической колонке. Программа использует полученный экспериментально набор данных как эталон, относительно которого проводится процедура выравнивания. Основное преимущество данного варианта – возможность выравнивать наборы данных, которые имеют большие различия как по пептидному составу, так и по количеству вещества, например, отдельные фракции после многомерного разделения. В качестве примера проанализированы два набора данных. В первом использовали данные после многомерного разделения, во втором все пробы имели приблизительно одинаковый состав пептидов. Для второго набора продемонстрирована возможность использования результатов работы программы выравнивания для нормализации интенсивности сигнала между отдельными пробами. Результаты сравнили с результатами нормализации, выполненной программой Progenesis LC-MS. Полученные множители нормализации для 22 из 24 проб хорошо коррелируют с множителями, рассчитанными программой Progenesis LC-MS (R² = 0.68). Программа свободно доступна по адресу http://lpcit.ibmc.msk.ru/AlignRT.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Скворцов V., Воронина A., & Рыбина A. (2024). Выравнивание и нормирование данных масс-спектрометрических экспериментов с использованием индекса гидрофобности. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 7(4), e00245. https://doi.org/10.18097/BMCRM00245
Выпуск
Том 7 № 4 (2024)
Раздел
ПРОТОКОЛЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ, ПОЛЕЗНЫЕ МОДЕЛИ, ПРОГРАММЫ И СЕРВИСЫ

Библиографические ссылки

  1. Lange, E., Tautenhahn, R., Neumann, S., Gröpl, C. (2008) Critical assessment of alignment procedures for LC-MS proteomics and metabolomics measurements. BMC Bioinformatics, 9, 375. DOI
  2. Ong, S.E., Mann, M. (2005) Mass spectrometry-based proteomics turns quantitative. Nature Chemical Biology, 1(5), 252-262. DOI
  3. Ong, S.E., Foster, L.J., Mann, M. (2003) Mass spectrometric-based approaches in quantitative proteomics. Methods (San Diego, Calif.), 29(2), 124-130. DOI
  4. Vandenbogaert, M., Li-Thiao-Té, S., Kaltenbach, H.M., Zhang, R., Aittokallio, T., Schwikowski, B. (2008) Alignment of LC-MS images, with applications to biomarker discovery and protein identification. Proteomics, 8(4), 650-672. DOI
  5. America, A.H., Cordewener, J.H. (2008) Comparative LC-MS: a landscape of peaks and valleys. Proteomics, 8(4), 731-749. DOI
  6. Fischer, B., Grossmann, J., Roth, V., Gruissem, W., Baginsky, S., Buhmann, J.M. (2006) Semi-supervised LC/MS alignment for differential proteomics. Bioinformatics, 22(14), e132-140. DOI
  7. Jaffe, J.D., Mani, D.R., Leptos, K.C., Church, G.M., Gillette, M.A., Carr, S.A. (2006) PEPPeR, a platform for experimental proteomic pattern recognition. Molecular & Cellular Proteomics, 5(10), 1927-1941. DOI
  8. Prince, J.T., Marcotte, E.M. (2006) Chromatographic alignment of ESI-LC-MS proteomics data sets by ordered bijective interpolated warping. Analytical Chemistry, 78(17), 6140-6152. DOI
  9. Ramiro, L., Faura, J., Simats, A., García-Rodríguez, P., Ma, F., Martín, L., Canals, F., Rosell, A., Montaner, J. (2023) Influence of sex, age and diabetes on brain transcriptome and proteome modifications following cerebral ischemia. BMC Neuroscience, 24(1), article number 7. DOI
  10. ProteomeXchange, project PXD051750. Retrieved January 29, 2025, from: http://central.proteomexchange.org/cgi/GetDataset?ID=PXD051750 DOI
  11. Branca, R., Orre, L., Johansson, H., Granholm, V., Huss, M., Pérez-Bercoff, A., Forshed, J., Käll, L., Lehtiö, J. (2014) HiRIEF LC-MS enables deep proteome coverage and unbiased proteogenomics. Nature Methods, 11, 59-62. DOI
  12. Xin, L., Qiao, R., Chen, X., Tran, H., Pan, S., Rabinoviz, S., Bian, H., He, X., Morse, B., Shan, B., Li, M. (2022) A streamlined platform for analyzing tera-scale DDA and DIA mass spectrometry data enables highly sensitive immunopeptidomics. Nature Communications, 13, 3108. DOI
  13. Wilburn, D.B., Shannon, A.E., Spicer, V., Richards, A.L., Yeung, D., Swaney, D.L., Krokhin, O.V., Searle, B.C. (2023) Deep learning from harmonized peptide libraries enables retention time prediction of diverse post translational modifications, bioRxiv, 5(30), 542978. DOI
  14. Wilhelm, M., Zolg, D.P., Graber, M., Gessulat, S., Schmidt, T., Schnatbaum, K., Schwencke-Westphal, C., Seifert, P., de Andrade Krätzig, N., Zerweck, J., Knaute, T., Bräunlein, E., Samaras, P., Lautenbacher, L., Klaeger, S., Wenschuh, H., Rad, R., Delanghe, B., Huhmer, A., Carr, S.A., Clauser, K.R., Krackhardt, A.M., Reimer, U., Kuster, B. (2021) Deep learning boosts sensitivity of mass spectrometry-based immunopeptidomics. Nature Communications, 12, 3346. DOI
  15. Gessulat, S., Schmidt, T., Zolg, D.P., Samaras, P., Schnatbaum, K., Zerweck, J., Knaute, T., Rechenberger, J., Delanghe, B., Huhmer, A., Reimer, U., Ehrlich, H.C., Aiche, S., Kuster, B., Wilhelm, M. (2019) Prosit: proteome-wide prediction of peptide tandem mass spectra by deep learning. Nature Methods, 16(6), 509-518. DOI
  16. Voronina, A.I., Rybina, A.V. (2023) A Program for Predicting the Retention Time of Peptides with Post-Translational Modifications. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 6(3), e00196. DOI
  17. Rybina, A.V. (2024) Identification of mouse brain proteoforms: comparison of 2D-electrophoresis data and independent experiment with mass spectrometric identification. Biomeditsinskaya Khimiya, 70(6), 475-480. DOI
  18. Progenesis LC-MS version 4.0, Nonlinear Dynamics, Newcastle upon Tyne, UK.