Сравнение результатов SPR анализа взаимодействия антиген-антитело, выполненного с помощью биосенсоров Biacore X-100 («Cytiva», США) и MI-S200D («Inter-Bio», Китай)

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf
Опубликован: Jan 21, 2025
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00246
Ключевые слова:
равновесная константа диссоциации (Kd); константы скорости образования и распада комплекса (kon, koff); взаимодействие антиген-антитело; оптические биосенсоры; поверхностный плазмонный резонанс (SPR)

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

О.В. Гнеденко
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
Ю.В. Мезенцев
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
Е.О. Яблоков
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
Л.А. Калужский
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
П.В. Ершов
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
А.А. Гилеп
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
А.С. Иванов
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10

Аннотация

В настоящее время в связи с ограничениями доступности западного научного оборудования растет актуальность перехода на использование научных приборов, произведенных в Китае. Сказанное в полной мере относится к оптическим биосенсорам, работающим на эффекте поверхностного плазмонного резонанса (SPR). При этом возникают вопросы о сопоставимости экспериментальных данных, полученных с помощью биосенсоров западного и китайского производства. В данной работе были сопоставлены результаты SPR-анализа кинетики и аффинности взаимодействия антител IgG2a и IgG1 с белком А, полученные с помощью биосенсоров Biacore X-100 («Cytiva», США) и MI-S200D («Inter-Bio», Китай). Было показало, что значения констант скорости ассоциации, полученных на обоих приборах для двух антител, близки в пределах одного порядка. Для антител IgG1 практически совпадают константы скорости диссоциации. Оба прибора дают высококачественные данные, которые хорошо описывались простой моделью 1:1 (Langmuir binding).

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Гнеденко O., Мезенцев Y., Яблоков E., Калужский L., Ершов P., Гилеп A., & Иванов A. (2025). Сравнение результатов SPR анализа взаимодействия антиген-антитело, выполненного с помощью биосенсоров Biacore X-100 («Cytiva», США) и MI-S200D («Inter-Bio», Китай). Biomedical Chemistry: Research and Methods, 7(4), e00246. https://doi.org/10.18097/BMCRM00246
Выпуск
Том 7 № 4 (2024): Принято в печать
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Myszka, D.G. (2000) Kinetic, equilibrium, and thermodynamic analysis of macromolecular interactions with BIACORE. В Methods in Enzymology (Т. 323, pp. 325–340). Elsevier. DOI
  2. Gnedenko, O.V., Mezentsev, Y.V., Molnar, A.A., Lisitsa, A.V., Ivanov, A.S., Archakov, A.I. (2013) Highly sensitive detection of human cardiac myoglobin using a reverse sandwich immunoassay with a gold nanoparticle-enhanced surface plasmon resonance biosensor. Analytica Chimica Acta, 759, 105–109. DOI
  3. Davidoff, S.N., Ditto, N.T., Brooks, A.E., Eckman, J., Brooks, B.D. (2015) Surface plasmon resonance for therapeutic antibody characterization. Fang, В.Y.(Ред.), Label-Free Biosensor Methods in Drug Discovery (pp. 35–76). New York, NY: Springer New York. DOI
  4. Regenmortel, M.H.V.V., Altschuh, D., Chatellier, J., Christensen, L., Rauffer-Bruyère, N., Richalet-Secordel, P., Witz, J., Zeder-Lutz, G. (1998) Measurement of antigen–antibody interactions with biosensors. Journal of Molecular Recognition, 11(1–6), 163–167. DOI
  5. Myszka, D.G. (1997) Kinetic analysis of macromolecular interactions using surface plasmon resonance biosensors. Current Opinion in Biotechnology, 8(1), 50–57. DOI
  6. McDonnell, J.M. (2001) Surface plasmon resonance: towards an understanding of the mechanisms of biological molecular recognition. Current Opinion in Chemical Biology, 5(5), 572–577. DOI
  7. Cooper, M.A. (2002) Optical biosensors in drug discovery. Nature Reviews Drug Discovery, 1(7), 515–528. DOI
  8. Knowling, S., Clark, J., Sjuts, H., Abdiche, Y.N. (2020) Direct comparison of label-free biosensor binding kinetics obtained on the Biacore 8K and the Carterra LSA. SLAS Discovery, 25(9), 977–984. DOI
  9. Yang, D., Singh, A., Wu, H., Kroe-Barrett, R. (2016) Comparison of biosensor platforms in the evaluation of high affinity antibody-antigen binding kinetics. Analytical Biochemistry, 508, 78–96. DOI
  10. Bright, R.A., Carter, D.M., Crevar, C.J., Toapanta, F.R., Steckbeck, J.D., Cole, K.S., Kumar, N.M., Pushko, P., Smith, G., Tumpey, T.M., Ross, T.M. (2008) Cross-Clade Protective Immune Responses to Influenza Viruses with H5N1 HA and NA Elicited by an Influenza Virus-Like Particle. PLoS ONE, 3(1), e1501. DOI
  11. Fägerstam, L.G., Frostell-Karlsson, Å., Karlsson, R., Persson, B., Rönnberg, I. (1992) Biospecific interaction analysis using surface plasmon resonance detection applied to kinetic, binding site and concentration analysis. Journal of Chromatography A, 597(1–2), 397–410. DOI
  12. Schuck, P. (1997) Use of surface plasmon resonance to probe the equilibrium and dynamic aspects of interactions between biological macromolecules. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 26, 541–566. DOI
  13. Hober, S., Nord, K., Linhult, M. (2007) Protein A chromatography for antibody purification. Journal of Chromatography B, 848(1), 40–47. DOI