Взаимодействие поликлональных антител мыши и овцы с основными формами реналазы человека и крысы

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf
Опубликован: Oct 28, 2024
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00248
Ключевые слова:
поликлональные антитела; реналаза-1 человека (RNLS1-human); реналаза-2 крысы (RNLS2-rat)

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

В.И. Федченко
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
А.А. Калошин
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
С.А. Калошина
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10
А.Е. Медведев
Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, 119121, Москва, Погодинская ул., 10

Аннотация

Исследовали взаимодействие поликлональных антиреналазных антител овцы и мыши, полученных при иммунизации полноразмерными белками реналазы человека (RNLS1-human) и крысы (RNLS2-rat) соответственно. Целевые рекомбинантные белки экспрессировали в клетках E. coli и выделяли при помощи хроматографии на Ni-агарозе. Поликлональные антитела овцы против реналазы-1 человека более эффективно взаимодействовали с RNLS1-human, чем с RNLS2-rat. Поликлональные антитела мыши против реналазы крысы эффективно взаимодействовали с RNLS2-rat, но не с RNLS1-human. Полученные результаты свидетельствуют о преимущественной селективности взаимодействия антител именно с белками, против которых они были получены. Это следует учитывать при выборе коммерчески доступных препаратов антител для количественной иммунодетекции целевых белков в биологических объектах.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Федченко V., Калошин A., Калошина S., & Медведев A. (2024). Взаимодействие поликлональных антител мыши и овцы с основными формами реналазы человека и крысы. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 7(4), e00248. https://doi.org/10.18097/BMCRM00248
Выпуск
Том 7 № 4 (2024): Принято в печать
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Xu, J., Li, G., Wang, P., Velazquez, H., Yao, X., Li, Y., Wu, Y., Peixoto, A., Crowley, S., Desir, G.V. (2005) Renalase is a novel, soluble monoamine oxidase that regulates cardiac function and blood pressure. J. Clin. Invest., 115(5), 1275–1280. DOI
  2. Severina, I.S., Fedchenko, V.I., Veselovsky, A.V., Medvedev, A.E. (2015)The history of renalase from amine oxidase to a α-NAD(P)H-oxidase/anomerase. Biomeditsinskaya Khimiya. 61(6), 667-679. DOI
  3. Pointer, T.C., Gorelick, F.S., Desir, G.V. (2021) Renalase: a multi-functional signaling molecule with roles in gastrointestinal disease, Cells, 10, 2006. DOI
  4. Moran, G.R., Hoag, M.R. (2017) The enzyme: Renalase. Arch. Biochem. Biophys, 632, 66-76. DOI
  5. Fedchenko, V., Kopylov, A., Kozlova, N., Buneeva, O., Kaloshin, A., Zgoda, V., Medvedev, A. (2016) Renalase secreted by human kidney HEK293T cells lacks its n-terminal peptide: implications for putative mechanisms of renalase action, Kidney Blood Press Res. 41, 593-603. DOI
  6. Wang, Y., Safirstein, R., Velazquez, H., Guo, X.J., Hollander, L., Chang, J., Chen, T.M., Mu, J.J., Desir, G.V. (2017) Extracellular renalase protects cells and organs by outside-in signalling. J. Cell Mol. Med., 21(7), 1260-1265. DOI
  7. Kolodecik, T.R., Reed, A.M., Date, K., Shugrue, C.A., Patel, V., Chung, S.L., Desir, G.V., Gorelick, F.S. (2017) The serum protein renalase reduces injury in experimental pancreatitis. J. Biol. Chem., 292(51), 21047–21059. DOI
  8. Zhan,g L., Zang, C.S., Chen, B., Wang, Y., Xue, S., Wu, M.Y. (2023) Renalase regulates renal tubular injury in diabetic nephropathy via the p38MAPK signaling pathway. FASEB J. 37(10), e23188. DOI
  9. Retrieved 01.10.2024 from https://www.abcam.com/en-us/products/primary-antibodies/renalase-antibody-ab31291
  10. Fedchenko, V.I., Kaloshin, A.A., Mezhevikina, L.M., Buneeva, O.A., Medvedev, A.E. (2013) Construction of the coding sequence of the transcription variant 2 of the human Renalase gene and its expression in the prokaryotic system. Int. J. Mol. Sci.,14(6),12764-1279. DOI
  11. Fedchenko, V.I., Kaloshin, A.A. (2019) A simplified method for obtaining cDNA of low-copy and silent eukaryotic genes using human renalase as an example. Biomedical Chemistry: Research and Methods. 2(2), e00101. DOI
  12. Fedchenko, V., Kaloshin, A., Medvedev, A. (2023). Improvement of the exon method for rapid synthesis of cDNA of the rat renalase gene. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 6(3), e00201. DOI
  13. Fedchenko, V., Kaloshin, A., Medvedev, A. (2024). Generation of C-terminal sequences of human renalase-1 and renalase-2 encoded by alternative exons. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 7(2), e00228. DOI
  14. Laemmli, U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(5259), 680-685. DOI
  15. Gallagher, S., Winston, S.E., Fuller, S.A., Hurrell, J.G. (2008) Immunoblotting and immunodetection. Curr. Protoc. Mol. Biol., Chapter 10:Unit 10.8. DOI
  16. Fedchenko, V.I., Veselovsky, A.V., Kopylov, A.T., Kaloshina, S.A., Medvedev, A.E. (2022) Renalase may be cleaved in blood. Are blood chymotrypsin-like enzymes involved? Medical Hypotheses, 165, 110895. DOI
  17. Fedchenko, V., Globa, A., Buneeva, O., Medvedev, A. (2013) Renalase mRNA levels in the brain, heart, and kidneys of spontaneously hypertensive rats with moderate and high hypertension. Med. Sci. Monit. Basic Res. 19, 267-270. DOI
  18. Retrieved 01.10.2024 from https://blast.ncbi.nlm.nih.gov/Blast.cgi.