Расчет и анализ фрактальных дескрипторов для белковых аминокислот в различных конформационных состояниях

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf html html (English)
Опубликован: Sep 7, 2018
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00070
Ключевые слова:
аминокислоты фрактальные дескрипторы α-спираль β-структура

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

В.Ю. Григорьев
Институт физиологически активных веществ Российской академии наук, 142432, Черноголовка Московской обл., Северный проезд, 1
Л.Д. Григорьева
Факультет фундаментальной физико-химической инженерии МГУ имени М.В. Ломоносова, 119991, Москва, ГСП-1, Ленинские горы, д. 1, стр. 51

Аннотация

Изучен ряд из 20 белковых аминокислот. Рассчитаны 4 типа фрактальных дескрипторов для 2-х конформационных состояний: α-спираль и одноцепочечная альфа-структура. На основе анализа полученных результатов установлено, что при изменении конформационного состояния аминокислот (α-спираль→β-структура) значимых изменений во фрактальном дескрипторе Dtot, при расчёте которого используются все атомы молекулы, не наблюдается. Однако, более специфические дескрипторы Dval, Dvdw и Dunb, которые отражают совокупность валентно связанных, находящихся в ван-дер-ваальсовом контакте и несвязанных атомов соответственно, оказываются более чувствительными к конформационному переходу. Для ряда из 7 аминокислот установлен рост величин Dval, Dvdw и падение величины Dunb.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Григорьев V., & Григорьева L. (2018). Расчет и анализ фрактальных дескрипторов для белковых аминокислот в различных конформационных состояниях. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 1(3), e00070. https://doi.org/10.18097/BMCRM00070
Выпуск
Том 1 № 3 (2018)
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Anfinsen, C.B. (1973) Principles that govern the folding of protein chains. Science, 181(4096), 223-230. DOI
  2. Sweet, R.M., & Eisenberg, D. (1983) Correlation of sequence hydrophobicities measures similarity in three-dimensional protein structure. J. Mol. Biol., 171(4), 479-488. DOI
  3. Giuliani, A., Benigni, R., Zbilut, J.P., Webber, Jr., C.L., Sirabella, P., & Colosimo, A. (2002) Nonlinear signal analysis methods in the elucidation of protein sequence-structure relationships. Chem. Rev., 102(5), 1471-1492. DOI
  4. Huang, Y., Xiao, Y. (2003) Nonlinear deterministic structures and the randomness of protein sequences. Chaos, Solitons and Fractals, 17, 895-900. DOI
  5. Kanduc, D., Capone, G., Delfino, V.P., & Losa, G. (2010) The fractal dimension of protein information. Advanced Studies in Biology, 2(2), 53-62.
  6. Kornev, A.P., Taylor, S.S. (2017) Fractal nature of protein interior and its implications for protein function. Biophys. J., 112(3), 194A-195A. DOI
  7. Pavan, Y.S., Mitra, C.K. (2005) Fractal studies on the protein secondary structure elements. Ind. J. Biochem. Biophys., 42, 141-144.
  8. Yu, Z.G., Anh, V., & Lau, K.S. (2003) Multifractal and correlation analyses of protein sequences from complete genomes. Phys. Rev. E, 68, 021913. DOI
  9. Todoroff, N., Kunze, J., Schreuder, H., Hessler, G., Baringhaus, K.H., & Schneider, G. (2014) Fractal dimensions of macromolecular structures. Mol. Inf., 33, 588-596. DOI
  10. Andoyo, R., Lestari, V.D., Mardawati, E., & Nurhadi, B. (2018) Fractal dimension analysis of texture formation of whey protein-based foods. Int. J. Food Sci., 2018, article ID 7673259, 17 pages. DOI
  11. Grigor’ev, V.A., Raevskii, O.A. (2011) Fractal dimension of the interatomic distance histogram: new 3D descriptor of molecular structure. Russ. J. Gen. Chem., 81(3), 449-455. DOI
  12. HyperChem. Retrieved August 28, 2018, from http://www.hyper.com/
  13. Crownover, R.M. (1995) Introduction in fractals and chaos, Boston, Jones and Bartlett, 306.
Grigorev, V.Yu., Grigoreva, L.D. (2016) Calculation and properties of fractal descriptors for C2–C9 alkanes. Moscow Univ. Chem. Bull., 71(3), 199-204. Pande, V.S., Grosberg, A.Y., & Tanaka, T. (1994) Nonrandomness in protein sequences: evidence for a physically driven stage of evolution? Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91(26), 12972-12975.