Анализ in silico взаимодействия биологически активных компонентов морских водорослей с рядом белков-мишеней антидиабетических средств

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf (English) html html (English)
Опубликован: Nov 15, 2018
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00074
Ключевые слова:
ворсины хориона; анэмбриония; тандемная масс-спектрометрия; биоинформатический анализ; хромосома 18 человека

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Т.Х. Огунва
Centre for Bio-computing and Drug Development, Adekunle Ajasin University, Akungba-Akoko, Ondo State, Nigeria; Department of Biochemistry, Adekunle Ajasin University, Akungba-Akoko, Ondo State, Nigeria
Т.Т. Адейелу
Department of Biochemistry, Adekunle Ajasin University, Akungba-Akoko, Ondo State, Nigeria
Р.Ю. Фасимойе
Department of Animal and Environmental Biology, Adekunle Ajasin University, Akungba-Akoko, Ondo State, Nigeria
Ф.С. Аенитаю
Department of Biochemistry, University of Ibadan, Ibadan, Oyo State, Nigeria

Аннотация

Морские водоросли оказывают положительный эффект при лечении сахарного диабета. Из водорослевого сырья был выделен ряд соединений, предположительно обладающих биологической активностью. Данное исследование направлено на уточнение возможного механизма связывания и ингибиторного действия соединений, полученных из морских водорослей, на ферменты протеин-тирозинфосфатазу 1В (РТР1В), который играет ключевую роль в формировании резистентности к инсулину, и α-глюкозидазу, участвующую в гидролизе углеводов после приема пищи. Ингибиторы данных ферментов могут быть использованы при лечении сахарного диабета второго типа. Экспериментами по молекулярному докингу показано, что антидиабетические соединения, как правило, связываются с молекулой белка PTP1B аллостерически, равноудалённо от спиралей α3, α6 и α7. Величина изменения свободной энергии ΔG комплекса при этом предпочтительнее, чем при связывании в активном центре. Пространственное положение для соединений экол, диэкол, 7-флороэкол и флорофукофуроэкол-А соответствовало положению референсного лиганда. При связывании с активным центром α-глюкозидазы данные соединения, напротив, проявляли заметное сродство к активному центру фермента. Флорофукофуроэкол-А, диэкол, а также экол продемонстрировали более высокий потенциал ингибирования ферментов по сравнению c акарбозой. Возможно, это обусловлено большим размером молекулы и увеличением количества гидроксильных групп, а также дополнительными гидрофобными и π-π взаимодействиями, которые отсутствуют в комплексе акарбозы с α-глюкозидазой. Данные по аффинности соединений, полученные в данной работе, хорошо коррелируют с экспериментальными данными для обоих белков. Спектр описанных взаимодействий играет ключевую роль в понимании механизмов, отвечающих за антидиабетическую активность морских водорослей.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Огунва T., Адейелу T., Фасимойе R., & Аенитаю F. (2018). Анализ in silico взаимодействия биологически активных компонентов морских водорослей с рядом белков-мишеней антидиабетических средств. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 1(4), e00074. https://doi.org/10.18097/BMCRM00074
Выпуск
Том 1 № 4 (2018)
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Blair, M. (2016) Diabetes Mellitus Review. Urol Nurs. 36(1), 27-36. DOI
  2. Kharroubi, A.T. & Darwish. H.M. (2015) Diabetes mellitus: The epidemic of the century. World J Diabetes. 6(6), 850-67. DOI
  3. Lee, J.Y., Jung, K.W., Woo, E.R. & Kim, Y. (2008) Docking study of biflavonoids, allosteric inhibitors of protein tyrosine phosphatase 1B. Bull. Korean Chem. Soc. 29, 1479-1484. DOI
  4. Shinde, R.N., Kumar, G.S., Eqbal, S. & Sobhia, M.E. (2018) Screening and identification of potential PTP1B allosteric inhibitors using in silico and in vitro approaches. PLoS One. 18, 13(6), e0199020. DOI
  5. Reddy, M.V., Ghadiyaram, C., Panigrahi, S.K., Krishnamurthy, N.R., Hosahalli, S., Chandrasekharappa, A.P., Manna, D., Badiger, S.E., Dubey, P.K. & Mangamoori, L.N. (2014) X-ray structure of PTP1B in complex with a new PTP1B inhibitor. Protein Pept Lett. 21(1), 90-3. DOI
  6. Iversen, L.F., Andersen, H.S., Branner, S., Mortensen, S.B., Peters, G.H., Norris, K., Olsen, O.H., Jeppesen, C.B., Lundt, B.F., Ripka, W., Møller, K.B. & Møller, N.P. (2000) Structure-based design of a low molecular weight, nonphosphorus, nonpeptide, and highly selective inhibitor of protein-tyrosine phosphatase 1B. J Biol Chem. 275(14), 10300-7. DOI
  7. Wiesmann, C., Barr, K.J., Kung, J., Zhu, J., Erlanson, D.A., Shen, W., Fahr, B.J., Zhong, M., Taylor, L., Randal, M., McDowell, R.S. & Hansen, S.K. (2004) Allosteric inhibition of protein tyrosine phosphatase 1B. Nat Struct Mol Biol. 11(8):730-7. DOI
  8. Cai, X., Han, X., Luo, Y. & Ji, L. (2013) Comparisons of the efficacy of alpha glucosidase inhibitors on type 2 diabetes patients between Asian and Caucasian. PLoS One. 8(11):e79421. DOI
  9. Goodman, B.E. (2010) Insights into digestion and absorption of major nutrients in humans. Adv. Physiol. Educ. 34, 44–53, 2010; DOI:10.1152/advan.00094.2009 DOI
  10. Kumar, S., Narwal, S., Kumar, V. & Prakash, O. (2011) α-glucosidase inhibitors from plants: A natural approach to treat diabetes. Pharmacogn. Rev. 5(9), 19-29. DOI
  11. Yin, Z., Zhang, W., Feng, F., Zhang, Y. & Kang, W. (2014) α-Glucosidase inhibitors isolated from medicinal plants. Food Sci. Hum. Wellness. 3(3-4), 136-174. DOI
  12. Chapman, V.J. & Champman, D.J. (1980) ‘‘Seaweeds and Their Uses,’’ Champman and Hall, New York, pp. 62–97. DOI
  13. Hoppe, H.A. & Lerving, T. (1982) ‘‘Marine Algae in Pharmaceutical Science’’. Vol 2 Walter de Gruyter, Berlin, pp. 3–48. DOI
  14. Majee, S.B., Avlani, D. & Biswas, G.R. (2017). Pharmacological, pharmaceutical, cosmetic and diagnostic applications of sulfated polysaccharides from marine algae and bacteria. Afr. J. Pharm. Pharmacol. 11(5), 68-77. DOI
  15. Cardoso, S.M., Pereira, O.R., Seca, A.M., Pinto, D.C. & Silva, A. (2015) Seaweeds as preventive agents for cardiovascular diseases: From nutrients to functional foods. Mar Drugs, 13, 6838-6865. DOI
  16. Albertus, J.S. (2004) Medicinal and pharmaceutical uses of seaweed natural products: A review. J. Applied Phycol. 16, 245-262. DOI
  17. Hwang, E.K., Amano, H. & Park, C.S. (2008) Assessment of the nutritional value of Capsosiphon fulvescens (Chlorophyta): developing a new species of marine macroalgae for cultivation in Korea. J. Appl. Phycol., 20(2), 147-151. DOI
  18. Brown, E.S., Allsopp, P.J., Magee, P.J., Gill, C.I., Nitecki, S., Strain, C.R. & McSorley, E.M. (2014) Seaweed and human health. Nutr Rev. 72(3), 205-16. DOI
  19. Sharifuddin, Y., Chin, Y., Lim P., Phang, S. (2015) Potential bioactive compounds from seaweed for diabetes management. Mar. Drugs. 13, 5447-5491. DOI
  20. Kwon, M.J. & Nam, T.J. (2006) Effects of mesangi (Capsosiphon fulvescens) powder on lipid metabolism in high cholesterol fed rats. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 35(5), 530-535. DOI
  21. Cho, M., Kang, I.J., Won, M.H., Lee, H.S. & You, S. (2010) The antioxidant properties of ethanol extracts and their solvent-partitioned fractions from various green seaweeds. J Med Food. 13(5), 1232-9. DOI
  22. Kim, Y.M., Kim, I.H. & Nam, T.J. (2012) Induction of apoptosis signaling by glycoprotein of Capsosiphon fulvescens in human gastric cancer (AGS) cells. Nutr. Cancer. 64, 761-769. DOI
  23. Moon, H.E., Islam, N., Ahn, B.R., Chowdhury, S.S., Sohn, H.S., Jung, H.A. & Choi, J.S. (2011) Protein tyrosine phosphatase 1B and α-glucosidase inhibitory phlorotannins from edible brown algae, Ecklonia stolonifera and Eisenia bicyclis. Biosci Biotechnol Biochem. 75(8), 1472-80. DOI
  24. Unnikrishnan, P.S., Suthindhiran, K. & Jayasri, M.A. (2015) Antidiabetic potential of marine algae by inhibiting key metabolic enzymes. Frontiers in Life Science, 8(2), 148-159, DOI
  25. Lee, S.H., Li, Y., Karadeniz, F., Kim, M.M. & Kim, S.K. (2008). α-glucosidase and α-amylase inhibitory activities of phloroglucinol derivatives from edible marine brown alga, Ecklonia cava. J. Sci. Food Agric. 89:1552–1558. DOI
  26. Chin, Y.X., Lim, P.E., Maggs, C.A., Phang, S.M., Sharifuddin, Y. & Green, B.D. (2014) Anti-diabetic potential of selected Malaysian seaweeds. J. Appl. Phycol. DOI
  27. Noda, H., Amano, H., Arashima, K., Hashimoto, S. & Nisizawa, K. (1989) Studies on the antitumour activity of marine algae. Nippon Suisan Gakkaishi. 55, 1259-1264. DOI
  28. Okada, Y., Ishimaru, A., Suzuki, R. & Okuyama, T. (2004) A new phloro­glucinol derivative from the brown alga Eisenia bicyclis: potential for the effective treatment of diabetic complications. J Nat Prod., 67, 103-105. DOI
  29. Shibata, T., Fujimoto, K., Nagayama, K., Yamaguchi, K. & Nakamura, T. (2002) Inhibitory activity of brown algal phlorotannins against hyaluronidase. Int J Food Sci Technol. 37, 703-709. DOI
  30. Shibata, T., Nagayama, K., Tanaka, R., Yamaguchi, K. & Nakamura, T. (2003) Inhibitory effects of brown algal phlorotannins on secretory phospholipase A2s, lipoxygenases and cyclooxygenases. J Appl Phycol. 15, 61-66. DOI
  31. Wijesekara, I., Yoon, N.Y. & Kim, S. (2010) Phlorotannins from Ecklonia cava (Phaeophyceae): Biological activities and potential health benefits. BioFactors. 36(6):408-414. doi: 10.1002/biof.114. DOI
  32. Li, Y., Qian, Z.J., Ryu, B.M., Lee, S.H., Kim, M.M. & Kim, S.K. (2009) Chemical components and its antioxidant properties in vitro: An edible marine brown alga, Ecklonia cava. Bioorg. Med. Chem. 17, 1963-1973. DOI
  33. Kong, C.S., Kim, J.A., Yoon, N.Y., Kim, S.K. (2009) Induction of apoptosis by phloroglucinol derivative from Ecklonia cava in MCF-7 human breast cancer cells. Food Chem. Toxicol. 47, 1653-1658. DOI
  34. Athukorala, Y. & Jeon, Y.J. (2005) Screening for Angiotensin 1-converting enzyme inhibitory activity of Ecklonia cava. J. Food Sci. Nutr. 10, 134-139. DOI
  35. Lee, S.H., Li, Y., Karadeniz, F., Kim, M.M., Kim, S.K. (2009) α–Glycosidase and α–amylase inhibitory activities of phloroglucinal derivatives from edible marine brown alga, Ecklonia cava. J. Sci. Food Agric. 89, 1552-1558. DOI
  36. Ogunwa, T.H. (2018) Binding model of antidiabetic constituents from capsosiphon fulvescens with human aldose reductase. Op Acc J Bio Eng & Bio Sci 1(2), 1-7. OAJBEB.MS.ID.000110 DOI
  37. Ogunwa, T.H. & Ayenitaju, F.C. (2017) An insight into the precise molecular interaction and inhibitory potential of amentoflavone and its substituted derivatives on human α-amylase. Arch. Curr. Res. Int. 10(1), 1-14. DOI
  38. Trott, O. & Olson, A.J. (2010) AutoDock Vina: Improving the speed and accuracy of docking with a new scoring function, efficient optimization and multithreading. J. Comput. Chem. 31, 455-461. DOI
  39. Seelinger, D. & de Groot, B.L. Ligand docking and binding site analysis with PYMOL and Autodock/Vina. J. Comput. Aided Mol. Des. 24, 417-422. DOI
  40. Laskowski, R.A. & Swindells, M.B. (2011) LigPlot+: multiple ligand-protein interaction diagrams for drug discovery. J. Chem. Inf. Model. 51(10), 2778-86. DOI
  41. Fricker, P., Gastreich, M. & Rarey, M. (2004) Automated generation of structural molecular formulas under constraints. J. Chem. Info. Comput. Sci. 44(3), 1065-1078. DOI
  42. Hevener, K.E., Zhao, W., Ball, D.M., Babaoglu, K., Qi, J., White, S.W. & Lee, R.E. (2009) Validation of molecular docking programs for virtual screening against dihydropteroate synthase. J. Chem. Inf. Model. 49(2), 444-60. DOI
  43. Nisha, C.M., Kumar, A., Vimal, A., Bai, B.M., Pal, D. & Kumar, A. (2016) Docking and ADMET prediction of few GSK-3 inhibitors divulges 6-bromoindirubin-3-oxime as a potential inhibitor. J. Mol. Graph. Model. 65, 100-107. DOI
  44. Kang, S.M., Heo, S.J., Kim, K.N., Lee, S.H., Yang, H.M., Kim, A.D., Jeon, Y.J. (2012) Molecular docking studies of a phlorotannin, dieckol isolated from Ecklonia cava with tyrosinase inhibitory activity. Bioorg Med Chem. 20(1), 311-6. DOI
  45. Lopes, G., Andrade, P.B. & Valentão, P. (2016) Phlorotannins: Towards New Pharmacological Interventions for Diabetes Mellitus Type 2. Molecules. 22(1). pii: E56. DOI
  46. Bischoff, H. (1995) The mechanism of α--glucosidase inhibition in the management of diabetes. Clin. Invest. Med. 18(4), 303-311. DOI
  47. Luthra, T., Agarwal, R., Estari, M., Adepally, U. & Sen, S. (2017) A novel library of α-arylketones as potential inhibitors of α-glucosidase: their design, synthesis, in vitro and in vivo studies. Sci. Rep. 7, 13246−13426. DOI
  48. Yashihito, O., Akiko, I., Ryuichiro, S., & Toru, O, (2004) A new phloroglucinol derivative from the brown alga Eisenia bicyclis: Potential for the effective treatment of diabetic complications. J. Nat. Prod., 67, 103-105. DOI
  49. Lee, S.H., Park, M.H., Heo, S.J., Kang, S.M., Ko, S.C., Han, J.S. & Jeon, Y.J. (2010) Dieckol isolated from Ecklonia cava inhibits α-glucosidase and α-amylase in vitro and alleviates postprandial hyperglycemia in streptozotocin-induced diabetic mice. Food Chem. Toxicol. 48, 2633-2637. DOI
  50. Lee, S.H., Park, M.H., Kang, S.M., Ko, S.C., Kang, M.C., Cho, S., Park, P.J., Jeon, B.T., Kim, S.K., Han, J.S. & Jeon, Y.J. (2012) Dieckol isolated from Ecklonia cava protects against high-glucose induced damage to rat insulinoma cells by reducing oxidative stress and apoptosis. Biosci Biotechnol Biochem. 76(8), 1445-51. DOI
  51. Eom, S.H., Lee, S.H., Yoon, N.Y., Jung, W.K., Jeon, Y.J., Kim, S.K., Lee, M.S. & Kim, Y.M. (2012) α-Glucosidase- and α-amylase-inhibitory activities of phlorotannins from Eisenia bicyclis. J Sci Food Agric. 92(10), 2084-90. DOI
  52. Barde, S.R., Sakhare, R.S., Kanthale, S.B., Chandak, P.G. & Jamkhande, P.G. (2015) Marine bioactive agents: A short review on new marine antidiabetic compounds. Asian Pac. J. Trop. Dis. 5, 209-213. DOI