Транскрипционный анализ клеток линии HELA - продуцентов рекомбинантного пептидогликан-распознающего белка PGLYRP1 на разных стадиях развития инфекции Chlamydia trachomatis

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf html html (English) Supplementary (English)
Опубликован: Dec 23, 2019
DOI: https://doi.org/10.18097/BMCRM00113
Ключевые слова:
Chlamydia trachomatis; PGLYRP; рекомбинантные белки; транскриптомика

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

П.А. Бобровский
Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины, 119435, Москва, ул. Малая Пироговская, 1а
А.К. Ларин
Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины, 119435, Москва, ул. Малая Пироговская, 1а
Н.Ф. Полина
Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины, 119435, Москва, ул. Малая Пироговская, 1а
В.Н. Лазарев
Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины, 119435, Москва, ул. Малая Пироговская, 1а

Аннотация

Пептидогликан-распознающие белки человека (PGLYRP) являются компонентами врожденного иммунитета, проявляющими антибактериальную активность. В данной работе получена клеточная линия, секретирующая рекомбинантный PGLYRP1 в культуральную среду. Проведено транскрипционное профилирование клеточных линий, синтезирующих PGLYRP1 после заражения C. trachomatis на разных стадиях развития инфекции. Методом полнотранскриптомного профилирования на микрочипе HumanHT-12 v4 Expression BeadChip по протоколу Illumina Direct Hybridization Whole-Gene Expression Assay изучена дифференциальная экспрессия генов. После кластеризации образцов и биоинформатического анализа обнаружено около 100 дифференциально экспрессирующихся генов в ответ на заражение C. trachomatis. Клетки, продуцирующие PGLYRP1 при заражении C. trachomatis, имели транскрипционный профиль, схожий с незараженными клетками.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Бобровский P., Ларин A., Полина N., & Лазарев V. (2019). Транскрипционный анализ клеток линии HELA - продуцентов рекомбинантного пептидогликан-распознающего белка PGLYRP1 на разных стадиях развития инфекции Chlamydia trachomatis. Biomedical Chemistry: Research and Methods, 2(4), e00113. https://doi.org/10.18097/BMCRM00113
Выпуск
Том 2 № 4 (2019)
Раздел
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Библиографические ссылки

  1. Liu, C., Xu, Z., Gupta, D., & Dziarski, R. (2001). Peptidoglycan recognition proteins: a novel family of four human innate immunity pattern recognition molecules. The Journal of Biological Chemistry, 276(37), 34686–34694. DOI
  2. Kang, D., Liu, G., Lundstrom, A., Gelius, E., & Steiner, H. (1998). A peptidoglycan recognition protein in innate immunity conserved from insects to humans. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 95(17), 10078–10082. DOI
  3. Royet, J., & Dziarski, R. (2007). Peptidoglycan recognition proteins: pleiotropic sensors and effectors of antimicrobial defences. Nature Reviews. Microbiology, 5(4), 264–277. DOI
  4. Tydell, C. C., Yuan, J., Tran, P., & Selsted, M. E. (2006). Bovine peptidoglycan recognition protein-S: antimicrobial activity, localization, secretion, and binding properties. Journal of Immunology (Baltimore, Md. : 1950), 176(2), 1154–1162. DOI
  5. Lu, X., Wang, M., Qi, J., Wang, H., Li, X., Gupta, D., & Dziarski, R. (2006). Peptidoglycan recognition proteins are a new class of human bactericidal proteins. The Journal of Biological Chemistry, 281(9), 5895–5907. DOI
  6. Dziarski, R., Kashyap, D. R., & Gupta, D. (2012). Mammalian peptidoglycan recognition proteins kill bacteria by activating two-component systems and modulate microbiome and inflammation. Microbial Drug Resistance (Larchmont, N.Y.), 18(3), 280–285. DOI
  7. Dziarski, R., & Gupta, D. (2018). How innate immunity proteins kill bacteria and why they are not prone to resistance. Current Genetics, 64(1), 125–129. DOI
  8. Moulder, J. W. (1991). Interaction of chlamydiae and host cells in vitro. Microbiological Reviews, 55(1), 143–190.
  9. Hearn, S. A., & McNabb, G. L. (1991). Immunoelectron microscopic localization of chlamydial lipopolysaccharide (LPS) in McCoy cells inoculated with Chlamydia trachomatis. The Journal of Histochemistry and Cytochemistry : Official Journal of the Histochemistry Society, 39(8), 1067–1075. DOI
  10. Liechti, G. W., Kuru, E., Hall, E., Kalinda, A., Brun, Y. V, VanNieuwenhze, M., & Maurelli, A. T. (2014). A new metabolic cell-wall labelling method reveals peptidoglycan in Chlamydia trachomatis. Nature, 506(7489), 507–510. DOI
  11. Bobrovsky, P., Manuvera, V., Polina, N., Podgorny, O., Prusakov, K., Govorun, V., & Lazarev, V. (2016). Recombinant human peptidoglycan recognition proteins reveal antichlamydial activity. Infection and Immunity, 84(7). DOI
  12. Scidmore, M. A. (2005). Cultivation and Laboratory Maintenance of Chlamydia trachomatis. Current Protocols in Microbiology, Chapter 11, Unit 11A.1. DOI
  13. Sambrook, J., Fritsch, E. F., & Maniatis, T. , Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 1989, Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1-3.
  14. R Development Core Team. (2009). R: A language and environment for statistical computing. R Foundation for Statistical Computing, Vienna, Austria. Retrieved from http://www.r-project.org
  15. Haynes, W. (2013). Benjamini--Hochberg Method. In W. Dubitzky, O. Wolkenhauer, K.-H. Cho, & H. Yokota (Eds.), Encyclopedia of Systems Biology (p. 78). DOI
  16. Wickham, H. (2016). ggplot2: Elegant Graphics for Data Analysis. Retrieved from https://ggplot2.tidyverse.org
  17. Neuwirth, E. (2014). RColorBrewer: ColorBrewer Palettes
  18. Bioinformatics & Evolutionary Genomics. (2019). Retrieved November 27, 2019, from http://bioinformatics.psb.ugent.be/webtools/Venn/
  19. Heinzen, R. A., & Hackstadt, T. (1997). The Chlamydia trachomatis parasitophorous vacuolar membrane is not passively permeable to low-molecular-weight compounds. Infection and Immunity, 65(3), 1088–1094.
  20. Stephens, A. J., Aubuchon, M., & Schust, D. J. (2011). Antichlamydial antibodies, human fertility, and pregnancy wastage. Infectious Diseases in Obstetrics and Gynecology, 2011, 525182. DOI
  21. Scidmore, M. A. (2011). Recent advances in Chlamydia subversion of host cytoskeletal and membrane trafficking pathways. Microbes and Infection, 13(6), 527–535. DOI
  22. Grieshaber, S. S., Grieshaber, N. A., Miller, N., & Hackstadt, T. (2006). Chlamydia trachomatis causes centrosomal defects resulting in chromosomal segregation abnormalities. Traffic (Copenhagen, Denmark), 7(8), 940–949. DOI