Сравнительный протеомный анализ изатин-связывающих белков печени и мозга мышей
##plugins.themes.bootstrap3.article.main##
Аннотация
Изатин (индол-2,3-дион) – эндогенный индол, проявляющий разнообразные виды биологической активности, которая реализуется при его взаимодействии с многочисленными белками-мишенями (т.н. изатин-связывающими белками). На сегодняшний день изатин-связывающие белки охарактеризованы в мозге мышей и крыс. Целью настоящего исследования был сравнительный протеомный анализ изатин-связывающих белков печени и мозга мышей. Протеомное профилирование осветленных лизатов мембранной и растворимой фракций гомогенатов печени и мозга выполнено с использованием 5-аминокапроилизатина в качестве аффинного лиганда. При аффинном разделении изатин-связывающих белков растворимых и мембранных фракций гомогенатов мозга мыши, лизированных тритоном Х-100, было идентифицировано 63 индивидуальных белка. Аналогичное разделение фракций гомогената печени мыши в ходе аффинной хроматографии позволило идентифицировать 80 белков. Все идентифицированные белки печени и мозга принадлежали к следующим функциональным группам: (I) Метаболизм углеводов и генерация энергии; (II) Метаболизм липидов; (III) Метаболизм нуклеотидов и аминокислот; (IV) Формирование цитоскелета, экзоцитоз; (V) Регуляция экспрессии генов, клеточного деления и дифференцировки; (VI) Антиоксидантные и протекторные белки; (VII) Передача сигнала и регуляция активности ферментов. При этом общее число изатин-связывающих белков, совпадающих для мозга и печени, было невелико - всего 12. Наибольшее число общих для мозга и печени изатин-связывающих белков обнаружено в группе VI (aнтиоксидантные и протекторные белки), полное отсутствие совпадений – в группе II (метаболизм липидов) и группе IV (формирование цитоскелета, экзоцитоз). Обнаруженные различия в профиле изатин-связывающих белков, по-видимому, играют важную роль в специфических эффектах изатина в определенных органах.
##plugins.themes.bootstrap3.article.details##
Библиографические ссылки
- Medvedev A., Buneeva O., Gnedenko O., Ershov P., Ivanov A. (2018) Isatin, an endogenous non-peptide biofactor: a review of its molecular targets, mechanisms of actions and their biomedical implications. Biofactors, DOI: 10.1002/biof.1408 DOI
- Medvedev, A., Buneeva, O., Glover, V. (2007) Biological targets for isatin and its analogues: implications for therapy. Biologics, 1, 151-162.
- Medvedev, A., Igosheva, N., Crumeyrolle-Arias, M., and Glover, V. (2005) Isatin: role in stress and anxiety. Stress, 8, 175-183. DOI
- Medvedev, A.E., Clow, A., Sandler, M., Glover, V. (1996) Isatin - a link between natriuretic peptides and monoamines? Biochem. Pharmacol., 52, 385-391. DOI
- Crumeyrolle-Arias, M., Buneeva, O., Zgoda, V., Kopylov, A., Cardona, A., Tournaire, M.C., Pozdnev, V., Glover, V., Medvedev, A. (2009) Isatin binding proteins in rat brain: In situ imaging, quantitative characterization of specific [3H]isatin binding, and proteomic profiling. J. Neurosci. Res., 87, 2763-2772. DOI
- Buneeva, O., Gnedenko, O., Zgoda, V., Kopylov, A., Glover, V., Ivanov, A., Medvedev, A., Archakov, A. (2010) Isatin-binding proteins of rat and mouse brain: proteomic identification and optical biosensor validation. Proteomics, 10, 23-37. DOI
- Ivanov, Yu. D., Panova, N. G., Gnedenko, O. V., Buneeva, O. A., Medvedev A. E.,Archakov A.I. (2002) Study of the tissue and subcellular distribution of isatin-binding proteins with optical biosensor. Vopr. Med. Khim., 48, 73-83.
- Walker J.M. (Ed.) The Protein Protocol Handbook,. Humana Press Inc., Totowa, N.Y., 2002 DOI
- Wisniewski J.; Zougman A.; Nagaraj N. and Mann M. (2009) Universal sample preparation method for proteome analysis. Nat. Methods 6, 359-362. DOI
- Buneeva, O. A., Kopylov, A. T., Tikhonova, O. V., Zgoda, V. G., Medvedev, A. E., Archakov A.I. (2012) Effect of affinity sorbent on proteomic profiling of isatin-binding proteins of mouse brain. Biochemistry (Mosc.), 77, 1326-1338. DOI
- Ishihama Y, Sato T, Tabata T, Miyamoto N, Sagane K, Nagasu T, Oda Y. 2005. Quantitative mouse brain proteomics using culture-derived isotope tags as internal standards. Nature Biotechnol 23: 617-621. DOI
- Phogat, P., Singh, P. (2015) A mini review on central nervous system potential of isatin derivatives. Cent. Nerv. Syst. Agents Med. Chem., 15, 28-31. DOI
- Pakravan, P., Kashanian, S., Khodaei, M. M., and Harding F.J. (2013) Biochemical and pharmacological characterization of isatin and its derivatives: from structure to activity, Pharmacol. Rep., 65, 313-335. DOI
- Vine, K. L., Matesic, L., Locke, J. M., Ranson, M., and Skropeta, D.(2009) Cytotoxic and anticancer activities of isatin and its derivatives: a comprehensive review from 2000-2008. Anticancer Agents Med. Chem., 9, 397-414. DOI
- Pandeya, S.N.; Smitha, S.; Jyoti, M.; Sridhar, S.K. (2005) Biological activities of isatin and its derivatives. Acta Pharm., 55, 27-46.
- Ershov P.V., Yablokov E.O., Mezentsev Yu.V., Kalushskiy L.A., Florinskaya A.V., Veselovsky A.V., Gnedenko O.V., Gilep A.A., Usanov S.A., Medvedev A.E., Ivanov A.S. (2017) The effect of isatin on protein-protein interactions between cytochrome b5 and cytochromes P450. Biomed. Khim. , 63, 170-175. DOI
- Buneeva O.A., Gnedenko O.V., Medvedeva M.V., Ivanov A.S., Medvedev A.E. (2016) The effect of neuroprotector isatin on binding of some model proteins with beta-amyloid peptide: a biosensor study. Biomed Khim.62(6), 720-724. DOI
- Ershov P., Mezentsev Y., Gilep A., Usanov S., Buneeva O., Medvedev A., Ivanov A. (2017) Isatin-induced increase in the affinity of human ferrochelatase and adrenodoxin reductase interaction. Protein Science, 26 (12), 2458-2462 DOI